Unser Proteinstoffwechsel – wie funktioniert er? Schaden Protein-Shakes?

Proteine sind ein wichtiger Bestandteil unserer Nahrung. Im Körper sind sie für zahlreiche Prozesse und Aufgaben wie z. B. der Wundheilung zuständig.

Mittlerweile haben Proteine in verschiedensten Formen ihren Weg in unsere Nahrung gefunden. Laut einer Studie des Jahres 2018 stieg zwischen 2013 und 2017 das Angebot an proteinreichen Produkten um 62,7 Prozent an. Dadurch verzeichnet es unter allen anderen Lebensmitteltrends mit deutlichem Abstand den größten Zuwachs über die Jahre. Oft werden sie zu sportlichen oder diätetischen Zwecken gekauft.

Was sollte man jedoch wissen, bevor man seinen Körper verstärkt Proteine zuführt? Gibt es einen Unterschied bezüglich des Stoffwechsels tierischer und pflanzlicher Proteine? Im folgenden Artikel erklären wir Ihnen den Proteinstoffwechsel des Körpers und beantworten dabei diese Fragen.

Was sind Proteine?

Proteine sind große, biologisch wichtige Moleküle, die eine der Stoffklassen darstellen, aus denen wir Menschen und andere lebende Organismen gebaut sind. Proteine bestehen aus langen Ketten von Aminosäuren, die über sog. „Peptidbindungen“ miteinander verbunden sind. Zudem können die Ketten verzweigt sein und die verschiedensten räumlichen Formen einnehmen. Der Grund hierfür ist einfach: Einzelne Aminosäuren in einer Kette können miteinander in Wechselwirkung treten. Dies ist wichtig, um zu verstehen, warum Proteine so vielfältig im Körper Verwendung finden. Sie finden sich in jeder Zelle des Körpers wieder und werden auch als „Werkzeuge“ der Zelle bezeichnet, weil sie eine Vielzahl an Funktionen erfüllen. Sie

• bilden Ionenpumpen, die z. B. Nervensignale weiterleiten und uns so Bewegung, Wahrnehmung und Reaktion ermöglichen
• können als Rezeptoren fungieren und Signalstoffe des Körpers (Hormone & Neurotransmitter) erkennen bzw. weiterleiten
• beschleunigen als sog. „Enzyme“ chemische Reaktionen im Körper (beispielsweise beim Proteinstoffwechsel)
• transportieren Stoffwechselprodukte innerhalb des Körpers
• sind wichtig für den Aufbau von Stoffen des Immunsystems

Dies sind nur einige Beispiele. Proteine sind weiterhin wichtige Bausteine im Aufbau des Körpers. Unsere Muskeln bestehen nämlich zum größten Teil aus Proteinen, genauso wie Haut, Haare, das Herz und das Gehirn.

Wie läuft der Proteinstoffwechsel ab?

Wichtig zu wissen ist, dass der Proteinstoffwechsel nicht nur an einem Ort, also in einem Organ stattfindet. Vielmehr erfolgt der Proteinstoffwechsel in verschiedenen Organen. Gelangt proteinhaltige Nahrung in den Magen, erfahren die Proteine dort zunächst zwei „Bearbeitungen“: Zum einen werden sie durch die Magensäure denaturiert, zum anderen werden sie durch das Enzym Pepsin erstmals gespalten. Pepsin gehört zur Enzymgruppe der Peptidasen, auch Proteasen genannt. Deren Aufgabe besteht darin, Proteine in kleinere Einheiten bis hin zu ihren einzelnen Aminosäuren zu zerlegen. Dies ist ein wichtiger Schritt im Proteinstoffwechsel-System.

Nach dem Magen gelangen die gespaltenen Proteine in den Darm. In einem bestimmten Teil davon, nämlich dem Zwölffingerdarm (sog. „Duodenum“), sorgen noch mehr Peptidasen für eine weitere Zerlegung der Proteinfragmente. Diese Peptidasen kommen aus der Bauchspeicheldrüse und der Darmschleimhaut und umfassen folgende Vertreter:

• Trypsin
• Chymotrypsin
• Carboxypeptidase A
• Carboxypeptidase B
• Aminopeptidase
• Dipeptidase

Es gibt deshalb so viele unterschiedliche Peptidasen, weil sie jeweils eine für sie „typische Bruchstelle“ in der Peptidkette anvisieren. So spaltet beispielsweise Trypsin die Kette hinter einer basischen Aminosäure (also hinter den Aminosäuren Lysin, Arginin oder Histidin). Die Dipeptidase als weiteres Beispiel spaltet Dipeptide, also eine Kette aus nur zwei Aminosäuren. So ergänzen sich die die Peptidasen und können sehr langkettige Proteine effektiv in Aminosäuren kleine Peptide auftrennen.

Die Aufnahme im Darm und Verwertung

Nach der Spaltung werden die Aminosäuren und Proteinfragmente nun vom Darm resorbiert. Der Resorptionsmechanismus unterscheidet sich dabei je nach Kettenlänge: Einzelne Aminosäuren werden über ein Natrium-Carrierprotein aufgenommen. Dies sind Proteine, die in der Zellmembran (in diesem Fall der Darmzell-Membran) verankert sind und den Übergang von Verbindungen in die Zelle oder aus der Zelle heraus ermöglichen. Nach der enzymatischen Spaltung übrig gebliebene Di-, Tri- und Tetrapeptide wiederum werden wahrscheinlich über einen Protonen-Symport in die Darmzelle geschleust. Dabei gelangt das Peptid zusammen mit einem Proton in die Darmzelle. Dies geschieht mithilfe eines speziellen Transporters der Zellmembran.

Von den Darmzellen aus gelangen die Aminosäuren und Peptide schließlich ins Blut, wo sie durch ein bestimmtes Blutgefäß (sog. Pfortader) zur Leber gelangen. Hier wiederum sorgen spezifische Carrierproteine in der Leberzellmembran für die Aufnahme in die Leber. Von dort aus gibt es mehrere Möglichkeiten:

Die Aminosäuren können zu neuen Proteinen zusammengesetzt werden. Sie können aber auch wieder in das Blutsystem eingeführt werden, um in anderen Zellen einem Proteinaufbau zu dienen. Desweiteren können sie abgebaut und in anderen Verbindungen umgewandelt werden, welche physiologische Funktionen erfüllen oder für weitere Stoffwechselwege als Energieträger bereitstehen.

Wie können die beim Proteinstoffwechsel gewonnenen Aminosäuren genutzt werden?

Grundsätzlich stehen den Aminosäuren in ihrem weiteren Stoffwechsel mehrere Wege zur Verfügung:

• Weiterer Abbau zu Harnstoff
• Umwandlung in andere wichtige Stoffwechselprodukte
• Nutzung als Neurotransmitter
• Aufbau von neuen Proteinen

Um die nachfolgenden Wege der Aminosäure zu verstehen, ist es wichtig, ihre grobe Struktur zu kennen. Eine Aminosäure besteht immer aus vier Elementen: Ein zentrales Kohlenstoff-Atom, an dem sich eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und ein Rest befinden. Letzterer variiert je nach Aminosäure. Für den Menschen wichtig sind insgesamt 20 Aminosäuren. Von diesen müssen wiederum 8 über die Nahrung aufgenommen werden, weil der menschliche Körper sie nicht selbst herzustellen vermag – die sog. „essentiellen Aminosäuren“.

Entstehung von Harnstoff

Beim weiteren Abbau von Aminosäuren werden ihre Amino- oder ihre Carboxylgruppe im Molekül abgespalten. Das übrig gebliebene Gerüst kann energiebringend in weitere Stoffwechselwege gespeist werden, z. B. in den Kohlenhydratstoffwechsel und den Lipidstoffwechsel.

Die Carboxylgruppe wird in CO₂ und Wasser umgewandelt. Die abgespaltene Aminogruppe stellt zunächst ein Problem für den Körper dar: Bei der Desaminierung wird die Aminogruppe so abgespalten, dass Ammoniak entsteht. Diese Substanz würde ein Zellgift darstellen, wenn sie sich in unserem Körper anreichern würde. Ein wichtiger Weg, um den Ammoniak in eine ungiftige Substanz zu überführen, ist der Harnstoffzyklus. Er findet größtenteils in der Leber und in geringem Umfang auch in der Niere statt. Durch den Harnstoffzyklus wird mit Hilfe einiger Enzyme aus Ammoniak und Bicarbonat (HCO3-) Harnstoff gebildet. Dieser wird über die Nieren, durch den Urin ausgeschieden werden.

Aminosäuren zur Energiegewinnung

Das Carbonsäuregerüste der Aminosäuren können nach einer Desaminierung für energiebringende Stoffwechselwege bereitgestellt werden. Die energiereiche Verbindung Acetyl-CoA beispielsweise ist wichtig für die Fettsäure-Produktion. Mit ihm können Fettsäuren im Körper biosynthetisch aufgebaut werden. Acetyl-CoA kann aber auch in den Citrat-Zyklus eingeschleust werden. Durch diesen Stoffwechsel gewinnen lebende Organismen den universellen Energieträger Adenosintriphosphat (kurz: ATP). Acetoacetat, eine weitere aus Aminosäuren abgeleitete Substanz, bildet die Vorstufe von Ketonkörpern. Diese nutzt der Körper in Zeiten der Nahrungskarenz, um Energie zu gewinnen. Ein weiteres wichtiges Produkt der Aminosäuren sind Pyruvate. Diese Moleküle können entweder in anderen Stoffwechselwegen wie dem Citrat-Zyklus zur Energiegewinnung dienen oder über den Stoffwechselweg der Gluconeogenese zu Glucose umgesetzt werden. Die Gluconeogenese ermöglicht eine stabile Versorgung des Körpers mit Glucose, wenn dieser Stoff akut nicht über die Nahrung zur Verfügung steht.

Aminosäuren als Neurotransmitter

Einige Aminosäuren dienen dem Körper als Neurotransmitter – Botenstoffe des Gehirns – oder deren Vorstufen, so z. B.:

• GABA (Gamma-Aminobuttersäure): Neurotransmitter mit zentral dämpfender Wirkung
• Serotonin: Als Neurotransmitter steuert Serotonin Appetit, Sexualverhalten, Schmerzempfindung u.a.
• Stickstoffmonoxid: sorgt für eine Weitstellung der Blutgefäße und dient somit der Durchblutungsregulation

Rolle der Aminosäuren für die DNA und RNA

Aus dem Abbau von Aminosäuren kann der Körper weiterhin „Purinbasen“ und „Pyrimidinbasen“ gewinnen. Diese stellen wiederum Bausteine unseres genetischen Erbguts dar, der Desoxyribonukleinsäure (kurz: DNA) und der Ribonukleinsäure (kurz: RNA).

Synthese nicht-essentieller Aminosäuren

Die Leber ist in der Lage, nicht-essenzielle Aminosäuren selbst zu synthetisieren. Das notwendige Kohlenstoffgerüst gewinnt der Körper aus dem Citratzyklus oder aus dem Kohlenhydratstoffwechsel, die Aminogruppe aus der Verbindung Glutamat.

Pflanzliches vs. Tierisches Eiweiß

Oft stellt sich bei Proteinen die Frage nach dem Unterschied zwischen pflanzlichen und tierischen Quellen. Gibt es einen? Wenn ja, wie stark wirkt er sich auf den Muskelaufbau aus? Welche Quelle eignet sich am Besten für den Proteinstoffwechsel?

Zunächst einmal weisen beide Eiweißquellen diejenigen essentiellen und nicht-essentiellen Aminosäuren auf, die für den Menschen verwertbar und wichtig sind. Die Proteine unterscheiden sich aber in ihrer biologischen Wertigkeit, also in dem Maß, wie schnell und wie quantitativ sie vom Körper aufgenommen werden können. Diese ist bei den tierischen Eiweißquellen im Durchschnitt etwas höher als bei den Pflanzlichen, jedoch nicht viel höher: Soja-Protein weist zum Beispiel eine biologische Wertigkeit von 96 auf, die des Vollei-Proteins (zugleich der Referenzwert) beträgt 100.

Grund dafür ist ein weiterer Unterscheid der beiden Quellen. Tierische Eiweiße kommen den Menschlichen in ihrer Zusammensetzung näher als die Pflanzlichen. Das heißt: Hat man eine tierische Eiweißquelle, liefert diese im Allgemeinen alle notwendigen Aminosäuren, die der Mensch benötigt. Aufgrund der ähnlichen Zusammensetzung kann er diese auch effizienter umsetzen. Unter den pflanzlichen Eiweißquellen hingegen gibt es Unterschiede. Sie enthalten laut der Deutschen Gesellschaft für Ernährung (DGE) oft nicht den gesamten Umfang an essentiellen Aminosäuren. Bestimmte Aminosäuren kommen nur in geringen Mengen vor. Welche das sind, ist unter den Pflanzenprodukten von Quelle zu Quelle unterschiedlich. Linsen z. B. enthalten nur in geringem Umfang die Aminosäure Methionin. Getreide hingegen ist reich an Methionin, aber arm an Lysin und Threonin.

Man kann jedoch die verschiedenen Pflanzenproteine miteinander kombinieren, um diesen Nachteil auszugleichen und alle essentiellen Aminosäuren bedarfsgerecht aufzunehmen. Außerdem können pflanzliche und tierische Eiweißquellen kombiniert werden, um eine insgesamt hohe biologische Wertigkeit der Proteine zu erzielen. So erhält man beispielsweise durch die Mischung aus 75% Milchprotein und 25% Weizenprotein eine biologische Wertigkeit von insgesamt 123. Damit übersteigt sie den Referenzwert des tierischen Volleis von 100.

Vorteile pflanzlicher Proteinquellen im Proteinstoffwechsel

Wichtig zu wissen ist auch: Tierische Eiweißquellen mögen zwar biologisch hochwertiger sein als rein pflanzliche Quellen, jedoch ist mit hochwertig nicht unbedingt „wertvoller“ im Sinne einer gesunden Ernährung gemeint. Pflanzen enthalten meist noch weitere Stoffe, die positive Effekte auf die Gesundheit ausüben. Eines dieser Stoffe sind die sogenannten Ballaststoffe, die die Verdauung anregen und den Cholesterinwert des Blutes senken. Daneben zählen aber auch sekundäre Pflanzenstoffe wie Carotinoide. Diese senken als Antioxidans den oxidativen Stress des Körpers, welchen man in Verbindung mit dem Alterungsprozess und diversen Erkrankungen bringt. Außerdem enthalten Pflanzen mehr ungesättigte Fettsäuren als gesättigte Fettsäuren. Ungesättigte Fettsäuren sorgen für einen niedrigeren Gesamtcholesterinspiegel und senken den LDL-Spiegel, der bei einem dauerhaften hohen Wert für eine Arterienverkalkung (sog. „Arteriosklerose“) sorgen kann. Unbehandelt kann die Arteriosklerose wiederum schwere Herz-Kreislauf-Erkrankungen wie die koronare Herzkrankheit nach sich ziehen.

Eine Studie aus den USA der US Health Care Professionals hat herausgefunden, dass ein übermäßiger Verzehr an rotem oder verarbeitetem Fleisch das Risiko für einen Tod erhöhen kann. Grund dafür ist das Auftreten einer Erkrankung des Herz-Kreislauf-Systems. Die Todesrate könne aber dadurch gesenkt werden, dass speziell rotes Fleisch anteilig durch pflanzliche Eiweißquellen ersetzt wird. Die Studie legt deshalb nah, dass eine ausgewogene Mischung aus pflanzlichen und tierischen Eiweißquellen wichtig für die Gesundheit sei.

Gute pflanzliche Eiweißlieferanten sind beispielsweise Sojabohnen, Erdnüsse, Linsen, Erbsen und Getreide.

Pflanzliche Proteine für den Muskelaufbau

Grundsätzlich gilt für den Proteinstoffwechsel: Aus den Aminosäuren pflanzlicher Proteine lassen sich Muskeln aufbauen. Dies legt beispielsweise eine Studie aus dem Jahr 2013 nahe, die an der University of Tampa im US-Bundesstaat Florida durchgeführt wurde. Sie untersuchte an 24 jungen Männern, ob sich der Muskelaufbau durch die Aufnahme des pflanzlichen Reisproteins von der des tierischen Molkenproteins unterscheidet. Die Teilnehmer wurden in zwei Gruppen eingeteilt. Beide trainierten 3 Tage wöchentlich für insgesamt 8 Wochen. Die erste Gruppe nahm an Trainingstagen 48 g Reisprotein, die zweite Gruppe 48 g Molkenprotein jeweils direkt nach dem Training zu sich.

Die Probanden konnten bei der Studie angeben, wie sie ihre Erholung, die Ausprägung von Muskelkater und die Trainingsbereitschaft für die nächste Einheit wahrnehmen. Beim Vergleich der beiden Gruppen gab es hier keinen signifikanten Unterschied. Außerdem untersuchte das Forscherteam die Größenentwicklung des Bizeps, des Quadrizeps (Teil der Oberschenkelmuskulatur), des Körperfettes und der fettfreien Körpermasse. Beide Versuchsgruppen zeigten eine Erhöhung der fettfreien Körpermasse, eine Verringerung des Körperfettanteils sowie einen Zuwachs des Bizeps und des Quadrizeps. Die Veränderungen dieser Parameter geschah bei der Gruppe, die Reisproteine einnahm, in vergleichbarem Maße wie bei der anderen Gruppe. Der Quadrizeps wuchs in der Reisprotein-Gruppe von durchschnittlich 5,0 auf 5,2 cm, in der Molkenproteingruppe von durchschnittlich 4,8 auf 5,1 cm. Der Bizeps wuchs in beiden Gruppen von durchschnittlich 3,6 auf 4,1 cm.

Die richtige Kombination für den Muskelaufbau

Für Sportler, die gezielt Muskelaufbau betreiben, gibt es meist einen Grund, vorzugsweise auf tierische Eiweißquellen zurückzugreifen: Aufgrund der höheren biologischen Wertigkeit tierischer Eiweißquellen muss von diesen nicht so viel eingenommen werden wie von pflanzlichen Eiweißquellen. Das bedeutet jedoch nicht, dass ausschließlich tierische Eiweißquellen zum Muskelaufbau dienen sollten. Die Deutsche Gesellschaft für Ernährung (DGE) empfiehlt, den Verzehr von 300 – 600g Fleisch pro Woche nicht zu überschreiten für eine gesunde Ernährung. Besser sei daher eine Kombination aus pflanzlichen und tierischen Eiweißen. So profitiert der Sportler von den gesundheitlich positiven Zusatzeffekten pflanzlicher Eiweißquellen wie der Cholesterinsenkung und einer effektiveren Verdauung.

Proteinstoffwechsel und Krankheiten

Bestimmte Erkrankungen beeinflussen den Proteinstoffwechsel. Zurückzuführen ist dies beispielsweise auf einzelne Arten defekter Enzyme. Dahinter können genetische Faktoren oder auch eine ungesunde Lebensweise stecken.

Phenylketonurie

Hiervon sind vor allem Säuglinge betroffen (1 von 7.000 Geburten). Der Stoffwechsel der Aminosäure Phenylalanin ist durch einen Enzymdefekt gestört, sodass diese nicht mehr abgebaut werden kann und sich im Gehirn ansammelt. Ohne Behandlung sind die Folgen eine Schädigung der motorischen und geistigen Entwicklung des Kindes. Außerdem ist zu wenig Tyrosin vorhanden, weil Phenylalanin nicht mehr in dieses umgewandelt werden kann. Tyrosin wird aber für die Bildung bestimmter Hormone wie z. B. die der Schilddrüse, Thyroxin und Trijodthyronin, gebraucht. Deshalb brauchen Säuglinge mit dieser Diagnose eine phenylalaninreduzierte Ernährung, die mindestens bis zum 14. Lebensjahr gehen sollte. Der Blutspiegel dieser Aminosäure muss regelmäßig überwacht werden. Nach diesen Lebensjahren sollte der Patient auf eine eiweißreduzierte Ernährung achten.

Amyloidose

Bei dieser Erkrankung lagert sich Amyloid, ein Komplex aus Polysacchariden und Proteinen, an Körperzellen an. Aufgrund seiner speziellen Struktur gegenüber anderen Proteinen kann es nicht abgebaut werden und sammelt sich immer weiter an. Lagern sich die Stoffe um Organe, können sie deren Funktion beeinträchtigen. Die Gründe dieser Erkrankung sind weitgehend ungeklärt. Symptome sind beispielsweise:

• Ödembildung
• Infektionen
• Thrombosen
• Erkrankungen des Herzmuskels
• Neuropathie
• Demenz
• mittig, kreisrunder Haarausfall (sog. ‚Alopezie‘)

Die Therapie kann zurzeit nur symptomatisch erfolgen, z. B. durch Herzmedikamente, Herzschrittmacher oder die Dialyse.

Exokrine Pankreasinsuffizienz

Wenn Krankheiten sich auf unsere Bauchspeicheldrüse (sog. ‚Pankreas‘) auswirken, kann es dazu kommen, dass Zellen des exokrinen Pankreas zerstört werden. Dieser Teil liefert Verdauungsenzyme für den Stoffwechsel von Nahrung, unter anderem die für den Proteinstoffwechsel wichtigen Peptidasen.

Bei Kindern zeigt sich diese Erkrankung oft daran, dass sie trotz ausreichender Nahrungszufuhr nur mangelhaft an Gewicht zunehmen. Bei Erwachsenen kann es sogar zu einer Gewichtsabnahme kommen. Weiteres Indiz für die exokrine Pankreasinsuffizienz sind sog. „Fettstühle“, die man an ihrer hellbraunen Farbe, einer klebrigen Konsistenz und einem (übermäßig) unangenehmen Geruch erkennt. Sie resultieren aus dem ebenso großen Mangel an Verdauungsenzymen des Lipidstoffwechsels.

Häufige Patientenfragen

Wie viel Proteine sollte ich am Tag zu mir nehmen?

Dr. Dr. T. Weigl

Laut der Deutschen Gesellschaft für Ernährung (DGE) reicht es für Erwachsene unter 65 Jahren, wenn sie täglich 0,8 Gramm Proteine pro Kilogramm Körpergewicht zu sich nehmen. Die genaue empfohlene Menge hängt von Alter, Geschlecht und Gewicht ab und ob Sie schwanger sind oder nicht. Sehen Sie sich hierzu gern die Übersichtstabelle des DGE an:

Deutsche Gesellschaft für Ernährung e.V.: Proteine

Schadet eine erhöhte Proteinzufuhr meinem Körper?

Dr. Dr. T. Weigl

Das lässt sich pauschal schwer sagen. Leiden Sie an einer Niereninsuffizienz, kann eine hohe Proteinzufuhr zu einer weiteren Verschlechterung der Nierenwerte führen. Laut der Deutschen Gesellschaft für Ernährung liegen für gesunde Erwachsene derzeit keine ausreichenden Langzeitstudien vor, um ein Risiko belegen oder ausschließen zu können. Sie verweist darauf, dass eine Proteinmenge pro Tag, die doppelt so hoch ist wie die empfohlene Tagesdosis, nach der Europäischen Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) als unbedenklich angesehen werden kann. Bei einer Proteinzufuhr, die deutlich über der empfohlenen Menge liegt, soll zudem auf eine ausreichende Flüssigkeitszufuhr geachtet werden, weil ein Teil der gewonnenen Aminosäuren zu Harnstoff umgewandelt wird, welches dann den Körper über den Urin verlässt.

Problematisch können laut einer Studie australischer Forscher die Gruppe der sog. „BCAA“ („branched chain amino acids“) werden, zu denen die Aminosäuren Valin, Leucin und Isoleucin gehören. Die Studie legt nahe, dass eine erhöhte Aufnahme dieser Aminosäuregruppe, die auch oft in Proteinshakes enthalten sind, zu Gewichtszunahme, Schlaflosigkeit und einer verkürzten Lebensdauer führen kann. Außerhalb dieser Studien berichten zudem einige Sportler von Verdauungsbeschwerden wie Bauchschmerzen und Sodbrennen durch eine übermäßig erhöhte Eiweißzufuhr.

Kann der Körper Eiweiß speichern?

Dr. Dr. T. Weigl

Nein, der menschliche Körper kann Eiweiße nicht speichern. Zwar besteht er aus viel Eiweiß, zwischen 15 und 20 Prozent der Körpermasse, jedoch kann er zugeführtes Eiweiß nicht wie z. B. Fett oder Eisen als eine Art Depot anlegen. Deswegen ist die tägliche Zufuhr für den Körper so wichtig.

Brauche ich einen Eiweiß-Shake für meinen Sport?

Dr. Dr. T. Weigl

Nicht unbedingt. Generell gilt: Sportler haben neben anderen energieliefernden Nährstoffen auch einen erhöhten Bedarf an Proteinen. Je „kraftlastiger“ dieser Sport ist, desto mehr Proteine werden benötigt. Jedoch brauchen Sie dazu oft keinen Eiweiß-Shake. Der durchschnittliche Verzehr pro Kopf beträgt in Deutschland ohnehin 1,2 Gramm pro Kilogramm Körpergewicht täglich. Der empfohlene Wert für „Hobbysportler“ (4-5mal pro Woche für 30 Minuten bei mittlerer Intensivität) beträgt laut DGE 0,8 Gramm pro Kilogramm. Wer auf eine ausgewogene, gesunde Ernährung achtet und nur als Hobby beispielsweise ins Fitnessstudio geht, der braucht keine zusätzliche Zufuhr in Form von Shakes oder Ähnlichem.

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Integrieren Sie bewusst mehr Proteine in Ihren Speisplan? Haben Sie schon einmal negative Erfahrungen damit gemacht? Nutzen Sie unsere Kommentarfunktion unten für den Austausch untereinander und mit uns!

Autoren: Dr. Dr. Tobias Weigl, Christopher Keck

Lektorat: Schajan Salahijekta

Veröffentlicht am: 20.05.2020

Quellen

• Amboss – Fachwissen für Mediziner: Aminosäuren und Proteine
• Amboss – Fachwissen für Mediziner: Aminosäurenstoffwechsel
• Deutsche Gesellschaft für Ernährung e.V.
• dockcheck.de: Proteinstoffwechsel
• doccheck.de: Phenylketonurie
• Jordan M. Joy u.a. (2013): The effects of 8 weeks of whey or rice protein supplementation on body composition and exercise performance. Nutrition Journal, 12: 86.
• M. Solon-Biet u. a. (2019): Branched chain amino acids impact health and lifespan indirectly via amino acid balance and appetite control. Nature metabolism, 1(5):532-545.
• M.Song (2016): Association of Animal and Plant Protein Intake With All-Cause and Cause-Specific Mortality. JAMA Internal Medicine, 1;176(10):1453-1463